Вірус грипу еволюціонує завдяки щепленням проти нього

Антитіла проти вірусу грипу змушують його змінювати власні білки у бік підвищення інфекційності.

Коли ми отримуємо щеплення проти грипу, то можемо лише до деякої міри бути упевнені в тому, хвороба нас мине. Вакцина потрібна для того, щоб нацькувати імунітет на потенційного ворога: коли вірус з'явиться в організмі, імунна система швидко виставить проти нього антитіла. Головна ж неприємність полягає в тому, що вірус в змозі мутувати і тікати таким чином з-під удару імунітету. Часто ці мутації призводять до появи небезпечніших штамів грипу, ніж ті, що були до цього.

А головний парадокс полягає в тому, що якраз вакцинація і змушує вірус удосконалюватися у вірулентності.

Яким же чином антитіла провокують еволюцію вірусу? Вакцина стимулює синтез імуноглобулінів, що зв'язуються з гемаглютиніном, поверхневим білком вірусу. За допомогою імуноглобулінів клітини імунної системи розпізнають і знищують інфекції. У свою чергу вірус, зіткнувшись з антитілами, виробляє певні зміни в своєму гемаглютиніні. Вірус розмножується, і перевагу набувають ті частки, в яких це місце в білці несе мутацію і тому не розпізнається антитілами. Але це ще не все: виявилось, що такі оновлені віруси краще прикріпляються до клітин епітелію дихальних шляхів, підвищуючи таким чином власні інфекційні властивості. Прикріплення відбувається за рахунок того ж гемаглютиніну, але тут вчені зіткнулися із загадкою: ділянка білка, яка розпізнається антитілами і піддається рятівній мутації, і ділянка білка, який відповідає за прилипання до клітин, в молекулі білка знаходяться досить далеко один від одного. Отже антитіла ніби і не повинні служити вдосконаленню вірусу. Але все ж таки служать.

Щоб дізнатися, як це відбувається, Рам Сасісекхаран з колегами з Массачусетського технологічного інституту (США) проаналізував взаємодію амінокислот усередині молекули гемаглютиніну. Як і будь-який білок, гемаглютинін є ланцюгом амінокислот, згорнутим особливим чином. Коли білок набуває унікальної просторової структури, різні групи амінокислот можуть опинитися ближче або далі один від одного. Власне кажучи, взаємодії між амінокислотами і визначають зовнішній вигляд молекули; физико-хімічні сили між амінокислотами працюють як заклепки, що утримують форму білка. І якщо змінити одну з взаємодіючих амінокислот, то це неминуче відіб'ється на інших. Залишити зміну без компенсації не можна: якщо ослабіє взаємодія між ділянками молекули, білок денатурує.

За словами дослідників, амінокислоти з двох ділянок вірусного гемаглютиніну знаходяться в досить тісній взаємодії. Тому, коли в результаті мутації міняється амінокислота в ділянці, з якою зв'язуються імуноглобуліни, услід за нею буде замінена й амінокислота в ділянці взаємодії з клітинами. Тобто еволюція вірусу відбувається з двох причин - через появу антитіл і через особливості будови білка, до якого ці антитіла виробляються.

Результати роботи учених опубліковані в розділі Scientific Reports онлайн-версії журналу Nature.